MANGO SLANK LIPD ESPADIET

Mango Slank Lipd es un complemento dietético a base de mango africano, que favorece la regulación del apetito.

Gracias a su poder saciante es muy útil en dietas. Además actúa como quemagrasas y regula los niveles de azucar en sangre.

Ingredientes: Extracto de Mango Africano y Picolinato de Cromo.

Modo de empleo: Tomar 2 cápsulas al día. Una antes de comida y otra antes de la cena, con un vaso de agua.

Contenido: Envase de 60 cápsulas.

MANGO AFRICANO (Irvingia gabonensis)

El Irvingia gabonensis o Mango africano es el fruto de un arbol  nativo del oeste africano, de la misma família que el Mango común y muy usado en tanto a nivel culinario como a uso curativo tradicional, además de otros, el cual a sido objeto de diferentes estudios científicos como antilipidemiante y para el control de peso.

Los principios estudiados son el extracto de la semilla del fruto, que es el responsable de su acción fisiológica en el organismo.

COMPOSICIÓN

Las semillas contienen proteínas y grasas, siendo esta última el componente más abundante (70%), y en particular dos ácidos grasos saturados: ácido mirístico (C14:0) en un 51,87% y el ácido laúrico (C12:0) en un 38,44%, que podrían ser los responsables de una acción de reducción de grasa y también de azúcar del organismo-Actualmente se está estudiando el rol de estas grasas saturadas que en principio se les presuponia tenian una acción lipidemiante, parece que podrían mantener un papel diferente en la unión con diferentes proteínas.

COMO FUNCIONA

Parece que el extracto mantiene cuatro acciones diferenciales favorecedoras para la pérdida de grasa, azúcar y por ende el peso corporal.

La primera está ligada a la modulación del ciclo leptiona-grelina que regula el apetito y a la vez requiere un gasto extra de grasa circundante por la movilidad de diferentes hormonas.

La segunda se refiere al control hormonal que infiere en la insulina, optimizando su acción y la regulación de glucosa y a la metabolización de triglicéridos. Esta siempre es una acción conjunta dado que la glucosa puede estar “secuestrada” por los triglicéridos.

La tercera modula la enzima responsable de la conversión del azúcar en grasa que se acumula.

La última se refiere a la acción sobre la amilasa para una menor absorción de hidratos de carbono en forma de azúcar.

1- Ayuda al organismo a modular los niveles de proteína C reactiva, favoreciendo la recuperación de sensibilidad de la leptina.

La ingesta de alimentos está regulada por un sistema de control inmediato que transmite información entre el estómago y los centros hipotalámicos de regulación de la alimentación, principalmente a través de fibras específicas (aferentes vagales nerviosas) para la saciedad y mediante la transmisión de señales hormonales de la grelina para la recurrencia del apetito y el hambre. Este sistema inmediato se encuentra bajo control tónico de la leptina derivada de los adipocitos como indicador del estado nutricional del organismo. En los individuos obesos la leptina plasmática es más alta en comparación con los individuos de peso normal. Esto se asocia con concentraciones más bajas de grelina, lo que sugiere que el asa de retroalimentación negativa para reducir la ingesta de alimento en el caso de reservas suficientes de energía está intacta. Sin embargo, el diagnóstico diferencial de la relación inversa entre leptina y grelina sugiere que el efecto inhibidor de la leptina está restringido a hombres normales y con sobrepeso. En las mujeres y en los individuos obesos de ambos sexos existe esta relación inversa. Estos hallazgos indican que la posición de la grelina dentro del sistema de control de la ingesta de alimentos es algo más sofisticada de lo que antes se creía y requiere un análisis más detallado.

La leptina es una hormona que podría servir de base a prometedores tratamientos contra la obesidad. Pero ahora se sabe que su funcionamiento está muy vinculado a la proteína C-reactiva o PCR, que puede bloquearla.

La leptina es una importante hormona de nuestro organismo. Se produce con el aumento de grasa corporal y bloquea en el hipotálamo los receptores del apetito. De esta forma, en teoría, cuando aumenta la grasa en nuestro cuerpo se segrega más leptina, lo que frena nuestra tendencia a comer más y hace que no aumente la cantidad de grasa, o incluso que disminuya.

Sin embargo, en la realidad, las cosas no resultan tan sencillas. Se sabe que las personas obesas producen más leptina que las delgadas, pero su presencia en la sangre no produce en ellas la esperada disminución de su apetito. Parece como si fueran más resistentes a los efectos correctores de esta hormona, y tienen problemas para perder peso.

En el 2007, un equipo de investigadores de la Universidad de Pittsburgh (Estados Unidos), dirigido por Allan Zhao, ha descubierto la relación entre leptina y PCR, que podría ser la causa del funcionamiento anómalo de la leptina en muchos casos de obesidad.

El mencionado equipo ha encontrado que la PCR bloquea la leptina, de forma que la presencia de PCR, o de una cantidad excesiva de ésta, en el organismo hace que la leptina no pueda corregir el apetito y, por tanto, reducir la cantidad de grasa en el cuerpo. Sin embargo, todavía no han podido averiguar el mecanismo concreto de esta interacción.

Además de bloquear la leptina, han hallado indicios que relacionarían a la PCR con el riesgo de hipertensión y problemas coronarios en los obesos. Pero el propio investigador reconoce que son necesarios estudios más profundos para averiguar la compleja relación entre leptina y PCR.

2- Estimula la secreción de adiponectina, fevoreciendo el equilibrio de los niveles de glucosa óptimos.

La adiponectina es una citoquina secretada por el tejido adiposo, que regula el metabolismo energético, estimula la oxidación de ácidos grasos, reduce los triglicéridos plasmáticos y mejora el metabolismo de la glucosa mediante aumento de la sensibilidad a la insulina.

Se evaluaron niveles séricos de adiponectina, insulina y glicemia, y su relación con pérdida de peso en 56 individuos con diagnostico de sobrepeso y obesidad bajo un régimen de alimentación hipocalórico, basado en el consumo de carbohidratos complejos (cereal rico en fibra durante seis semanas).

Se realizó antropometría y determinación de adiponectina e insulina (ELISA), glicemia (Colorimetrico-enzimático).

Los datos se analizaron por pruebas no paramétricas para comparaciones de muestras independientes o relacionadas. Los participantes fueron (12 hombres, 44 mujeres, 20 a 55 años) 17 con diagnostico de sobrepeso y 39 con obesidad.

La adiponectina se encontró significativamente baja al inicio del programa en todos los participantes (4,47 ±1,64mg/mL), mayor en mujeres que en hombres (4,62±1,57 vs 3,93±1,86mg/mL). Para la glicemia e insulina sérica, los valores estuvieron dentro del rango normal (82,46±26,51 mg/dL) y (14,12±10,15l U/mL)
respectivamente sin diferencias significativas por sexo. Los participantes con sobrepeso tuvieron concentraciones significativamente mayores de adiponectina que los obesos desde el inicio hasta el final del programa.

El régimen de alimentación promovió cambios en la concentración de adiponectina sérica durante el período de evaluación, notables a la segunda y sexta semana, encontrándose un incremento significativo en sus niveles séricos, y correlación negativa con el IMC y sexo a medida que perdían peso corporal.

3- Modula la actividad de la enzima glicerol-3-deshidrogenasa, responsable de la conversión de azúcar  en grasa.

La enzima Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (NAD+) EC·1.1.1.8 cataliza la reacción de oxidación del glicerol-3-fosfato a dihidroxiacetona fosfato utilizando NAD+ como aceptor de electrones.

glicerol-3-fosfato + NAD + dihidroxiacetona fosfato + NADH

Esta enzima también cataliza las reacciones de oxidación y reducción del propano-1,2-diol y del sulfato de glicerona respectivamente, pero con mucha menos afinidad.

Lanzadera de electrones del glicerol-3-fosfato

Durante la glicólisis se genera NADH en el citosol en la oxidación del gliceraldehído-3-fosfato y se debe regenerar más NAD+ para que la glicólisis continue. El NADH no puede pasar a la mitocondria para ser oxidado por la cadena respiratoria ya que la membrana interior mitocondrial es impermeable al NADH y NAD+. La solución es que los electrones del NADH, en vez del propio NADH, sean transportados a través de esta membrana.

Una de las maneras de introducir electrones del NADH en la cadena respiratoria es la lanzadera del glicerol-3-fosfato. El primer paso es transferir un par de electrones desde el NADH a la dihidroxiacetona fosfato, un intermedio glicolítico, para formar glicerol-3-fosfato. Esta reacción es catalizada por la glicerol-3-fosfato
deshidrogenasa en el citosol. El glicerol-3-fosfato es reoxidizado a dihidroxiacetona fosfato en la superficie exterior de la membrana interior mitocondrial por una isozima de la glicerol-3-fosfato dehidrogenasa unida a la membrana. Un par de electrones se transfiere desde el glicerol-3-fosfato al grupo prostético FAD de la enzima para producir FADH2. Esta reacción regenera la dihidroxiacetona fosfato.Por último, la flavina reducida transfiere sus electrones a al transportador de electrones Q que entra en la cadena respiratoria como QH2.

La lanzadera del glicerol-3-fosfato se utiliza mucho en los músculos ya que permite mantener una alta velocidad de fosforilación oxidativa. En cambio, en el corazón y en el hígado, los electrones del NADH citosólico son transportados a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato que está formada por 2 transportadores y 4 enzimas (2 unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartamo transaminasa).

Algunos insectos no tienen L-Lactato deshidrogenasa y son completamente dependientes de la lanzadera del glicerol-3-fosfato para regeneral el NAD+ citosólico.

4- Actúa sobre la amilasa, reduciendo así las cantidades de hidratos de carbono absorbidos en forma de azúcar.

La amilasa es una enzima que es producida principalmente por el páncreas y las glándulas salivales, y en mucha menor medida, aportan con su producción, el hígado y las trompas de Falopio.

La amilasa es eliminada por medio de la orina, razón por la cuál, las personas en condiciones normales, tienen concentraciones habituales, dentro de ciertos rangos, tanto en la sangre como en la orina. Denominándose amilasemia al valor de amilasa en la sangre, y amilasuria, al valor de amilasa encontrado en la orina.

La amilasa, o más propiamente dicho, las amilasas, por que existe más de una isoforma, son enzimas hidrolasas, que catalizan la hidrólisis de ciertos polisacaridos, concretamente aminopectina, amilosa, glucógeno y sus productos parcialmente hidrolizados.

El glucógeno es la forma principal de almacenaje de carbohidratos en los animales, se encuentra en proporción mayor en el hígado (hasta 6%) y en el músculo, donde rara vez excede de 1%. Sin embargo, debido a su masa mayor, el músculo almacena tres a cuatro veces la cantidad de glucógeno que tiene el hígado como reserva. Al igual que el almidón, es un polímero ramificado de alfa-glucosa.

En las células hepáticas, el glucógeno aparece en forma de grandes gránulos, constituidos por agrupaciones de simples moléculas, muy ramificadas, por lo que tiene un peso molecular muy elevado. A semejanza de la amilopectina, el glucógeno es un polisacárido de la D-glucosa con enlaces alfa 1-4, sin embargo, está más ramificado, y su molécula es más reducida que la amilopectina; las ramificaciones aparecen cada 8 a 12 residuos de glucosa.

El glucógeno puede aislarse de los tejidos animales digiriéndolos con disoluciones calientes de KOH en las que los enlaces no reductores alfa 1-4 y alfa 1-6 son estables.

En los animales, la digestión del almidón y del glucógeno empieza en la boca, con la acción de la alfa-amilasa que se secreta en la saliva. Esta enzima rompe con los enlaces internos alfa 1-4 de ambos polímeros. En el intestino, la digestión continúa, facilitada por la alfa- amilasa secretada por el páncreas. Esta enzima degrada la amilosa a maltosa y un poco de glucosa. Sin embargo, solo degrada parcialmente la amilopectina y el glucógeno, porque no es capaz de romper los enlaces alfa 1,6 que se encuentran en los puntos de ramificación.

El producto de la digestión completa de la amilopectina o del glucógeno por la alfa-amilasa se denomina dextrina límite, para continuar su degradación es necesaria la acción de una "enzima desramificante", la alfa 1-6 glucosidasa (también llamada isomaltasa). Esta acción expone un nuevo grupo de ramificaciones con enlaces alfa 1-4, que pueden ser atacadas por la alfa-amilasa, hasta alcanzar una nueva serie de ramificaciones con enlaces alfa 1-6.

El resultado final de la acción secuencial de estas dos enzimas es la degradación completa del almidón o glucógeno a maltosa y algo de glucosa. La maltosa se rompe hidrolíticamente por la maltasa, dando 2 moléculas de glucosa, que se absorbe a continuación al torrente circulatorio y se transporta a los diversos tejidos para su utilización.

ESTUDIOS DE Irvingia gabonensis

Grasas de Irvingia gabonensis: propiedades nutricionales i efecto del metabolismo lipídico en ratas jóvenes. 03 2011.

Thierry J.Nang, Hilaire Womeni M, Felicitat T Mbiapo, Jacques Fanni, Linder Michel.

Lab. Ciencias nutrición i Plantas medicinales. Dep. Bioquímica, Universidad Dschang. Camerún.

Lab. Ingenieria Biomolecular, E. nacional de Agronomia e Industria Alimentaria INPL. Vandoeuvre-lès-Nancy. Francia.

Estudio de las semillas de Irvingia gabonensis: Aplicaciones tecnológicas del aceite. 2009

L. Matos, J.M. Nzikou, E. Matouba, V.N. Pandzou-Yembe, M. Linder y otros.

Lab. Físico-químico y biotecnología alimentária ENSP-UMNG. Brazzaville. Congo

Lab. Ingenieria Biomolecular, E. nacional de Agronomia e Industria Alimentaria INPL. Vandoeuvre-lès-Nancy. Francia.

Otros

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Ngondi JL, Etoundi BC, Nyangono CB, et al. IGOB131, a novel seed extract of the West African plant Irvingia gabonensis, significantly reduces body weight and improves metabolic parameters in overweight humans in a randomized double-blind placebo controlled investigation. Lipids Health Dis 2009;8:7.

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Oben JE, Ngondi JL, Momo CN, et al. The use of Cissus quadrangularis/Irvingia gabonensis combination in the management of weight loss: a double-blind placebo-controlled study. Lipids Health Dis 2008;7:12.

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